【摘 要】
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目的:分离纯化高亲和力的人硫氧还蛋白还原酶(TrxR)蛋白,完成初步的活性鉴定。方法:优化重组人TrxR蛋白的原核表达条件,再通过亲和层析法分离纯化得到高纯度的TrxR重组蛋白。
【机 构】
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皖南医学院药物筛选与评价研究所,皖南医学院第一附属医院弋矶山医院肿瘤科
【基金项目】
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安徽高校自然科学研究重大项目(KJ2019ZD30),高校优秀拔尖人才培育资助项目(gxbjZD18),安徽省自然科学基金项目(2008085QH351)
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目的:分离纯化高亲和力的人硫氧还蛋白还原酶(TrxR)蛋白,完成初步的活性鉴定。方法:优化重组人TrxR蛋白的原核表达条件,再通过亲和层析法分离纯化得到高纯度的TrxR重组蛋白。采用5,5′-二硫双(2-硝基苯甲酸)(DNTB)法比较重组人TrxR蛋白、商业化鼠肝提取TrxR蛋白以及重组人TrxR-ΔC蛋白的酶活力,并用TrxR特异性抑制剂金诺芬(Auranofin)分别检测其对三种蛋白的抑制效率。结果:优化了重组人TrxR蛋白的原核表达条件,得到高纯度目的蛋白。在8个测量时间点(120~330 s),T
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