绵羊肺炎支原体热休克蛋白Hsp70的生物信息学分析

来源 :中国畜牧兽医 | 被引量 : 0次 | 上传用户:moccaaa
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本试验旨在了解绵羊肺炎支原体(Mo)标准Y98株Hsp70基因生物学特性,以期利用该基因表达蛋白建立ELISA方法。本研究应用DNAStar、Bioedit 7.0、ClustalX 3.0、Mega 4.0软件与Protparam、TMpred、IEDB在线工具对Hsp70蛋白的理化参数、跨膜结构、信号肽、二级结构、B细胞表位及与其他支原体Hsp70蛋白进化关系进行了比对分析。结果显示,Mo Y98株Hsp70蛋白理论分子质量为66.14ku,pI值为5.08,为稳定的可溶性蛋白。该蛋白无跨膜结构,不分泌信号肽,存在多处具有免疫原性的肽段,具有形成抗原表位的优势结构,是建立免疫学方法较为理想的靶蛋白。与多种支原体Hsp70基因进化关系分析结果表明,该蛋白与Mo进化关系最近,与丝状支原体簇成员亲缘关系较远,为进一步分析Mo致病机理提供了理论依据。
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