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用差示量热扫描（DSC）和SDS—PAGE电泳分析研究了温度和大豆分离蛋白（SPI）质量浓度对其亚基的影响。结果表明：SPI经80℃热处理后，其上清液中11S的A—B亚基间的二硫键未断开；100℃热处理后，A—BN因二硫键断开而解离。SPI热处理时，当质量浓度达到60g／L以上，B和卢亚基几乎完全沉淀，而A、α’和α亚基通过二硫键相互作用形成可溶性聚集物。该研究结果可为SPI生产中的热处理提供一定的理论指导。