论文部分内容阅读
比较重组牛杀菌通透性增加蛋白（BPI）N端714bp编码序列的原核和真核表达载体在大肠杆菌和HEK293细胞中的表达，为进一步研究BPI蛋白N端的功能奠定基础。采用RT—PCR方法从牛的外周血中扩增出BPI蛋白N端的714bp基因片段，分别克隆至原核表达载体pGEX-4T-1和真核表达载体pLEX-MCS后，再分别转化大肠杆菌BL21菌株、感染HEK293细胞进行重组蛋白的表达。Westernblotting检测重组BPI蛋白N端在原核和真核细胞中的表达。结果显示：BPI蛋白N端的原核表达载体pGEX-B