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目的：将从人胎肝组 织克隆的 血管生成抑素endostatin基因进行原核表达、纯化，检测重组endostatin的生物学活性。方法：利用原核表达载体pBV220在大肠杆菌DH5α中表达endostatin，利 用肝素Sepharose亲和层析及Sephacryl S-200分子筛纯化；通过体外内皮细胞（ECV304） 增殖实验及体内鸡胚尿囊膜（CAM）新生血管实验检测其抑制活性。结果：Endostatin在DH5α中的表达率为28.5%，纯化后纯度可达90.5%。Endostatin可明显抑 制体外培养