【摘 要】
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寻找选择性高、稳定性强、价格低廉的蛋白A替代配基是抗体分离纯化领域的研究热点．针对L型氨基酸组成的线性多肽配基易被酶降解的问题，以D型非天然氨基酸为原料合成了配基D-FYWHCLDE，通过将游离的多肽配基与α-糜蛋白酶共同孵育研究了多肽配基的酶稳定性．通过将多肽配基偶联到Sepharose6FF基质上制备了用以分离纯化抗体的多肽亲和介质，以细胞培养上清液和人血清为实际分离体系，考察了仿生多肽亲和介
【出 处】
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天津大学学报(自然科学与工程技术版)
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目（21878221）～～；
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寻找选择性高、稳定性强、价格低廉的蛋白A替代配基是抗体分离纯化领域的研究热点．针对L型氨基酸组成的线性多肽配基易被酶降解的问题，以D型非天然氨基酸为原料合成了配基D-FYWHCLDE，通过将游离的多肽配基与α-糜蛋白酶共同孵育研究了多肽配基的酶稳定性．通过将多肽配基偶联到Sepharose6FF基质上制备了用以分离纯化抗体的多肽亲和介质，以细胞培养上清液和人血清为实际分离体系，考察了仿生多肽亲和介质的分离效果，通过测定多次从人血清中纯化h Ig G及用0.1 mol/LNaOH长时间原位清洗后多肽亲和介质的动态吸附容量（DBC）变化来考察多肽亲和介质的可重复利用性和稳定性．结果表明，与酶共同孵育8 h后，D型多肽配基的降解率（8%）远低于L型多肽配基（55%），说明D型多肽配基具有更高的酶稳定性．使用D型多肽亲和介质从细胞培养上清液中纯化的单克隆抗体（mAb）的纯度高达98%，从人血清中纯化h Ig G纯度为91.37%，说明多肽亲和介质具有从复杂的实际体系中分离抗体的能力，但不具备分离抗体不同亚型的能力．经0.1 mol/LNaOH原位清洗12 h后，两种多肽亲和介质对抗体的吸附量下降均小于8%，以人血清为原料，经过40次上样后，L型多肽亲和介质DBC下降14.51%，而D型多肽亲和介质仅下降5.92%，表明D型多肽亲和介质具有更高的操作稳定性．
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