【摘 要】
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通过计算机模拟的对接过程研究,发现了MS-275——一种苯甲酰胺类的组蛋白去乙酰酶(HDAC)抑制剂与酶的可能的全新结合方式。这种结合方式与已经阐明的组蛋白去乙酰酶类似蛋白(
【机 构】
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通过计算机模拟的对接过程研究,发现了MS-275——一种苯甲酰胺类的组蛋白去乙酰酶(HDAC)抑制剂与酶的可能的全新结合方式。这种结合方式与已经阐明的组蛋白去乙酰酶类似蛋白(HDLP)与曲古柳菌素A(trichostatin A,TSA)和suberoylanilide hydroxamic acid(SAHA)形成的复合物晶体结构中配体与酶的作用方式完全不同.从对接结果看,MS-275的作用靶点在酶活性口袋的最狭窄部位,而不是直接作用于锌离子.这似乎能够解释MS-275的低毒性特点,并且为设计和筛选全新的HDAC抑制剂提供了新思路.
Through a computer-based docking study, a new possible binding of MS-275, a histamine deacetylase (HDAC) inhibitor, to an enzyme was found. This binding mode and the already demonstrated histone deacetylase analog protein (HDLP) and the combination of trichostatin A (trichostatin A, TSA) and suberoylanilide hydroxamic acid (SAHA) crystal structure of ligand and enzyme In a completely different way, MS-275 targets the narrowest part of the active pocket instead of acting directly on zinc ions, which seems to explain the low toxicity of MS-275, New ideas for screening HDAC inhibitors offer new insights.
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