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应用生物信息学的方法和工具对番茄LeNHX2蛋白质的理化性质、跨膜区域、疏水性,亲水性、二级结构、结构功能域、功能分类和同源性进行分析,结果表明此蛋白为疏水性不稳定蛋白,包含一个氨氯吡嗪咪结合位点FFFLFLLPPI区域,相对分子量为58.6kD,等电点为5.50,可能存在10个跨膜区域,蛋白质二级结构的主要构成元件是α-螺旋和不规则卷曲,同源性分析发现番茄LeNHX2和其它植物的Na佃饭转运蛋白同源性较低,但LeNHX2具有一个Na^+/H^+交换结构域和氨氯吡嗪咪结合位点,由此可推断LeNHX2是一个