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为了获得分离纯化shp—1催化活性域蛋白（D1C）并估测其动力学常数，试验选择D1C的转化菌株经IVFG诱导表达、菌体裂解缓冲液悬浮和超声波破碎后，通过HPLC分离纯化D1C蛋白，所得产物进行SDS～PAGE电泳检测，然后以pY作为去磷酸化反应的底物，利用孔雀绿显色法，通过双倒数作图法对纯化的D1C蛋白进行动力学分析。结果表明：试验成功地表达了D1C蛋白，其分子质量约为34．6ku，主要以可溶性蛋白的形式表达；通过HPLC技术可有效地对D1C蛋白进行分离纯化；D1C蛋白的米氏常数Km=2．04mmol／L