【摘 要】
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在pH 3.3的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中,对溴甲酚绿(BCG)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的吸收光谱进行了初步研究。结果表明:BCG与BSA作用在室温下能迅速结合成复合物,并
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在pH 3.3的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中,对溴甲酚绿(BCG)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的吸收光谱进行了初步研究。结果表明:BCG与BSA作用在室温下能迅速结合成复合物,并且随着BSA的浓度增大,在444 nm处的吸收峰降低,618 nm处吸收峰升高并红移至628 nm。在此波长下测定其复合物的吸光度,其吸光度的增加值(ΔA)与BSA的质量浓度在8~260μg/mL范围内呈良好的线性关系(r=0.9996),检出限为4μg/mL。该方法应用于鲜奶粉和液态纯牛奶样品中总蛋白的测定,回收率分别为92.7%,95.5%,结果与考马斯亮蓝G250法基本一致。
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