次磺酸化修饰在渐冻症致病机制中的作用

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肌萎缩脊髓侧索硬化症(ALS)是一种致命的神经退行性疾病,其重要病理特征之一就是由铜锌超氧化物歧化酶(SOD1)以及TAR DNA结合蛋白43(TDP-43)在中枢神经系统的运动神经元以及星形胶质细胞中形成纤维样聚集体。散发型ALS发病的根本原因仍不清楚。我们使用基于双甲酮的次磺酸化检测抗体,检测到无论在体外还是在活的神经细胞中,病理浓度过氧化氢都可以使得野生型SOD1发生次磺酸化修饰,而且这种可逆的氧化修饰对于SOD1生长纤维和发挥病理功能至关重要。我们运用免疫共沉淀和酶联免疫的方法检测了ALS病人的脑脊液样本和相同年龄段的对照组病人(未患ALS的病人)脑脊液样本,发现散发型ALS病人脑脊液样本中的次磺酸化修饰SOD1水平显著高于对照组脑脊液样本,而且修饰位点为111位的半胱氨酸,但散发型ALS病人脑脊液样本中的总SOD1水平并没有显著高于对照组脑脊液样本,因此次磺酸化修饰SOD1是散发性ALS早期诊断生化指标。脑脊液中次磺酸化修饰的SOD1与散发型ALS的相关性这一发现将为早期ALS的诊断和治疗提供一条全新的途径。进一步的实验表明,次磺酸化修饰的SOD1寡聚体具有Prion-like的特性,能够诱导神经细胞中正常的野生型SOD1在胞质中发生异常积聚,同时诱导野生型TDP-43错误定位和在胞质中发生异常积聚,最终导致神经细胞发生凋亡。这些发现为研究病理过氧化氢以及次磺酸化修饰在散发型ALS发病机制中的作用提供了有用的线索,也为散发性ALS疾病的起因和发生以及早期诊断提供了有用的线索。
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