【摘 要】
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两个或多个泛素蛋白之间可以异肽键连接,缩合形成二聚及多聚泛素蛋白.不同共价连接方式的泛素蛋白可以和不同的靶蛋白特异性识别,进而行使不同的功能.Lys63连接的泛素蛋白参与了DNA损伤修复及NF-κB的信号传导.通过对泛素亚基间的顺磁弛豫增强(PRE)数据进行模拟退火优化,分析了以Lys63连接的二聚泛素蛋白的构象空间.发现在没有与靶蛋白存在时,大约有70％的蛋白处于关闭的状态,两个共价连接的泛素亚
【出 处】
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中国化学会第十八届全国有机分析及生物分析学术研讨会
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两个或多个泛素蛋白之间可以异肽键连接,缩合形成二聚及多聚泛素蛋白.不同共价连接方式的泛素蛋白可以和不同的靶蛋白特异性识别,进而行使不同的功能.Lys63连接的泛素蛋白参与了DNA损伤修复及NF-κB的信号传导.通过对泛素亚基间的顺磁弛豫增强(PRE)数据进行模拟退火优化,分析了以Lys63连接的二聚泛素蛋白的构象空间.发现在没有与靶蛋白存在时,大约有70％的蛋白处于关闭的状态,两个共价连接的泛素亚基发生相互作用,另有30％的蛋白处于打开的状态.进一步分析发现，Lys63连接的二聚泛素蛋白同时存在有两种不同的关闭状态，比例为3: 1。打开和两种关闭的结构分别对应有不同的靶蛋白，并且与靶蛋白结合的强度是由预先存在的结构比例所决定的。通过顺磁核磁、定点突变、热力学分析，Lys63连接的二聚泛素蛋白通过构象选择的机制与靶蛋白之间进行特异性识别。
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