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研究了吐温20 对大豆分离蛋白(SPI)和改性(热处理、亚硫酸钠和琥珀酸酐处理)SPI 的界面竞争取代规律。分析了大豆蛋白的表面疏水性、游离巯基含量和ξ电位等结构特征，并探讨了它们与吐温20 置换界面蛋白质能力的内在关系。
吐温20对界面大豆蛋白的取代规律及乳液稳定性研究
【摘 要】
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研究了吐温20 对大豆分离蛋白(SPI)和改性(热处理、亚硫酸钠和琥珀酸酐处理)SPI 的界面竞争取代规律。分析了大豆蛋白的表面疏水性、游离巯基含量和ξ电位等结构特征，并探讨了它们与吐温20 置换界面蛋白质能力的内在关系。
【机 构】
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河南工业大学粮油食品学院 郑州 450001
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十七届年会
【发表日期】
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2020年3期
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