【摘 要】
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热休克蛋白70(HSP70)高表达可以押制高温诱导的K562细胞凋亡,本研究主要探讨其可能的作用机制.方法：将K562细胞在41.5℃温浴诱导.其HSP70高表达,然后在43℃高温诱导细胞凋亡,在不同时间检测细胞HSP70、p53、bax和bc1-2以及细胞凋亡的情况.结果表明预热可以诱导HSP70高表达,而且在预热5 min后就表达增高；43高温可以诱导细胞凋亡,与不预热细胞比较,预热细胞凋亡率
【机 构】
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第四军医大学营养与食品卫生学教研室,西安 710032 第四军医大学营养与食品卫生学教研室,西安7
【出 处】
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中国科协第五届青年学术年会——陕西卫星会议
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热休克蛋白70(HSP70)高表达可以押制高温诱导的K562细胞凋亡,本研究主要探讨其可能的作用机制.方法：将K562细胞在41.5℃温浴诱导.其HSP70高表达,然后在43℃高温诱导细胞凋亡,在不同时间检测细胞HSP70、p53、bax和bc1-2以及细胞凋亡的情况.结果表明预热可以诱导HSP70高表达,而且在预热5 min后就表达增高；43高温可以诱导细胞凋亡,与不预热细胞比较,预热细胞凋亡率明显降低(P＜0.05)；高温可以诱导p53表达和显著上调bax；p53表达的最高值出现早于bax；诱导HSP70高表达可以抑制p53和显著降低bax.bc1-2水平没有影响.由此得出HSP70保护高温诱导的细胞凋亡可能与抑制p53和bax表达有关.
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