【摘 要】
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N-linked protein glycosylation is the most common post-translational modification(PTM).However,characterizing protein glycosylation is difficult for mass spectrometry(MS)because of low abundance of gl
【机 构】
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Key Lab of Separation Science for Analytical Chemistry,Dalian Institute of Chemical Physics,Chinese
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N-linked protein glycosylation is the most common post-translational modification(PTM).However,characterizing protein glycosylation is difficult for mass spectrometry(MS)because of low abundance of glycopeptides.Therefore,enrichment of glycopeptides isusually required prior to MS.Hydrophilic interaction chromatography(HILIC)in solid phaseextraction(SPE)mode has been increasingly employed to enrich glycopeptides in the last fewyears.However,the enrichment selectivity for glycopeptides is moderate because ofco-elution of non-glycosylated peptides containing multiple serine/threonine residues orlarger molecular weight.In order to improve the enrichment selectivity of glycopeptides,several novel Hydrogen bond-based materials were synthesized in our group and applied toenrich N-linked glycopeptides.Compared to commercial materials,the synthesized materialsexhibited remarkably higher selectivity for glycopeptides.We believe these materials willbecome promising tools for glycoproteomic studies.
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