采用分子动力学方法在分子力场水平上研究了蛋白质 catabolite repression Hpr(Crh)微晶中水的热运动。研究以重建的晶胞为模型体系，分析了在150K、200K 和291K 下 20ns 内体系中蛋白和水分子的运动，包括水分子的扩散系数、旋转相关时间(rotational correlation time)等可反映水分子热运动性质的参数，并与纯水中的相应值进行了比较。研究发现蛋白质微晶中的水按照其运动性质可分为两类：一类为位于蛋白质内孔腔的离蛋白质原子较远的水分子。这部分水具有与纯水中水分子相似的运动性质；另一类为离蛋白质较近的水分子。这部分水高温下因与蛋白质的相互作用而受到约束。位于孔腔的水呈现出在200K 下运动增强的现象。这项研究证实了NMR 实验中观察到的在低温下微晶中水并不冻结的特点，并对此给出了分子水平的解释，有助于理解生物体系中及纳米约束空间中的水的运动性质。