杨梅素抑制Tau蛋白修饰、积聚及毒性的机制研究

来源 :中国生物化学与分子生物学会第十二届会员代表大会暨2018年全国学术会议 | 被引量 : 0次 | 上传用户：lwangkun

【摘要】

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　　自噬在细胞内蛋白质积聚和功能损害的细胞器清除过程中扮演着重要的角色.Tau蛋白的异常磷酸化与Tau蛋白毒性直接相关,也是阿尔茨海默病另一个重要的病理特征.我们在体外

【作者】

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戴斌刘嘉琪王侃刘晓灵陈杰梁毅

【机构】

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病毒学国家重点实验室,武汉大学生命科学学院,武汉,430072

【出处】

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中国生物化学与分子生物学会第十二届会员代表大会暨2018年全国学术会议

【发表日期】

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2018年10期

【关键词】

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Tau蛋白阿尔茨海默病磷酸化修饰蛋白质聚集自噬细胞凋亡

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　　自噬在细胞内蛋白质积聚和功能损害的细胞器清除过程中扮演着重要的角色.Tau蛋白的异常磷酸化与Tau蛋白毒性直接相关,也是阿尔茨海默病另一个重要的病理特征.我们在体外纯化了Tau蛋白及其病理突变体Tau-K280,通过硫黄素T结合实验和透射电子显微镜观察到低浓度杨梅素显著抑制了Tau蛋白在体外的积聚,通过等温滴定量热法检测到杨梅素与Tau蛋白具有中等强度的结合.

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