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侵入体内的病原体，其多肽只有与主要组织相容性复合物结合，呈现在细胞表面之后，才能被细胞毒Ｔ细胞识别并清除。来自病原体的多肽主要由胞内溶蛋白体消化产生，然后转入内质网。在内质网中，多肽通过由ＴＡＰ，Ｃａｌｒｅｔｉｃｕｌｉｎ及新近发现的Ｔａｐａｓｉｎ组成的多肽装载复合物（ｐｌｃ）装载到刚刚合成的Ｉ类分子上。Ｔａｐａｓｉｎ在多民载体ＴＡＰ与Ｉ类分子及微球蛋白二聚体之间起桥梁作用。缺失Ｔａｐａｓｉｎ的细胞系不能装载多肽而导致Ｉ类分子表面表达受阻。该文介绍有关一种新的替换拚接Ｔａｐａｓｉｎ基因的克隆及功能的研究。该基因保留基因组的两段内含子，从而在跨膜片段之前插入－２６氨基酸片段。并在跨膜片段之后引起阅读框架漂移，改变该分子在内质网内氨基酸序列，失去双赖氨酸的内质网潴留信号片段。然而将该基因转染入Ｔａｐａｓｉｎ缺陷细胞，不但重建Ｉ类分子与ＴＡＰ的正常结合，而且恢复该细胞株Ｉ类分子的表面表达。