【摘 要】
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本研究对章鱼肌肉蛋白35ku的过敏组分进行分离纯化和理化特性分析。以章鱼肌肉为原料,采用硫酸铵分步盐析、柱层析(DEAE-Sepharose柱层析)进行纯化,利用肽指纹质量图谱对所得蛋白进行鉴定,同时对其热稳定性、pH稳定性及消化稳定性进行分析。结果表明,纯化得到分子量约为35ku的蛋白,经肽指纹质量图谱鉴定其为章鱼原肌球蛋白(Tropomyosin,TM)；不同热处理温度及pH条件下,TM主条带
【机 构】
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集美大学食品与生物工程学院 福建厦门 361021;厦门市海洋功能食品重点实验室 福建厦门 361021
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本研究对章鱼肌肉蛋白35ku的过敏组分进行分离纯化和理化特性分析。以章鱼肌肉为原料,采用硫酸铵分步盐析、柱层析(DEAE-Sepharose柱层析)进行纯化,利用肽指纹质量图谱对所得蛋白进行鉴定,同时对其热稳定性、pH稳定性及消化稳定性进行分析。结果表明,纯化得到分子量约为35ku的蛋白,经肽指纹质量图谱鉴定其为章鱼原肌球蛋白(Tropomyosin,TM)；不同热处理温度及pH条件下,TM主条带均未发生明显变化；TM在胃蛋白酶作用下,随着时间的延长,TM主条带没有发生明显变化,且主条带下方也没有出现明显的降解条带；在胰蛋白酶作用下,随着时间的延长,TM主条带逐渐变浅最终消失,与0min相比,反应5min时开始出现明显的降解条带。理化特性分析表明,TM有很好的热稳定性及pH稳定性；TM不易被胃蛋白酶消化；TM对胰蛋白酶的耐受性较弱,容易被降解。纯化得到的章鱼TM有望用于过敏性疾病的临床检测。
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