【摘 要】
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本研究的目的是阐明金鲳鱼皮胶原亚基的理化性质和一级结构之间的相关性.先利用羧甲基纤维素柱层析和不同pH值分离金鲳鱼皮胶原亚基,并通过克隆从金鲳鱼皮获得胶原α亚基的一级结构.结构发现,胶原亚基α1和β在pH 4.7、0～35mmol/L NaCl的线性洗脱中会被依次洗脱出来,而胶原亚基α2却在pH 5.2下被洗脱出来.SDS-PAGE结果表明胶原亚基α1、α2和β的分子量分别为131,119,256
【机 构】
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集美大学食品与生物工程学院 福建厦门 361021 集美大学食品与生物工程学院 福建厦门 3610
【出 处】
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中国食品科学技术学会第十四届年会暨第九届中美食品业高层论坛
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本研究的目的是阐明金鲳鱼皮胶原亚基的理化性质和一级结构之间的相关性.先利用羧甲基纤维素柱层析和不同pH值分离金鲳鱼皮胶原亚基,并通过克隆从金鲳鱼皮获得胶原α亚基的一级结构.结构发现,胶原亚基α1和β在pH 4.7、0～35mmol/L NaCl的线性洗脱中会被依次洗脱出来,而胶原亚基α2却在pH 5.2下被洗脱出来.SDS-PAGE结果表明胶原亚基α1、α2和β的分子量分别为131,119,256 ku左右.胶原亚基α1的热转变温度比α2高.类似于胶原,β亚基也具有三股螺旋结构.根据氨基酸序列的分析结果,揭示胶原亚基α1的理论分子量和等电点分别是137 ku和pH 5.95,而胶原亚基α2却分别是126 ku和pH 9.27.相对于胶原亚基α2,胶原亚基α1含有cvsteine-rich结构域、更多的Gly-Pro-Pro三肽单位和特异性的α-螺旋结构域.因此,胶原亚基α1热在金鲳鱼皮胶原的理化性质和结构稳定性中起到重要的作用.
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