【摘 要】
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纳豆激酶是由来源于纳豆芽孢杆菌的具有高效、安全的溶栓活性的蛋白激酶.本研究从纳豆芽孢杆菌中克隆纳豆激酶基因,在大肠杆菌中表达.主要研究了表达的纳豆激酶包涵体的复性,为基因工程生产高活力的纳豆激酶奠定基础.主要研究结果如下：1)复性试剂的筛选.采用96孔板筛选法系统地筛选四类试剂对包涵体的溶解效果,包括低浓度的尿素,有机试剂,酸性试剂,碱性试剂,以及温度对溶解的影响.选择了经济和无二次污染的pH12
【机 构】
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华南师范大学生命科学学院,广东植物发育生物工程重点实验室,广州 510631
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纳豆激酶是由来源于纳豆芽孢杆菌的具有高效、安全的溶栓活性的蛋白激酶.本研究从纳豆芽孢杆菌中克隆纳豆激酶基因,在大肠杆菌中表达.主要研究了表达的纳豆激酶包涵体的复性,为基因工程生产高活力的纳豆激酶奠定基础.主要研究结果如下：1)复性试剂的筛选.采用96孔板筛选法系统地筛选四类试剂对包涵体的溶解效果,包括低浓度的尿素,有机试剂,酸性试剂,碱性试剂,以及温度对溶解的影响.选择了经济和无二次污染的pH12的水作为溶解试剂.对复性液的成分组合、浓度、pH 等进行了系统的筛选,得出纳豆激酶包涵体的最优的复性液为Tris-HCl,NaCl,,MgCl2,,蔗糖,EDTA,精氨酸.2)复性方法的筛选.研究了不同的复性方法,如稀释复性,透析复性,层析复性等对纳豆激酶包涵体的复性,用纤维板溶栓法测定蛋白的溶栓活性.用筛选出的最优复性液对纳豆激酶进行稀释复性.结果表明稀释复性能使包涵体蛋白具有一定程度的活性,结合其他方法进一步提高包涵体蛋白复性效率的研究正在进行中.
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