基于单分子力谱对S100A12金属中心协同作用的探究

来源 :第十一届全国化学生物学学术会议 | 被引量 : 0次 | 上传用户：planet0371

【摘要】

：

人体蛋白质S100A12(A12)是一个由93 个氨基酸残基组成的蛋白质,天然状态下为同源二聚体,在二聚体的界面上有两个相同的锌离子结合位点.本文通过蛋白质工程将两个A12 用共价键连接,利用单分子力谱探究两个锌离子中心的相互作用.实验中,野生型A12 二聚体((A12)2)中锌离子断裂的力约为80pN；突变掉第二个金属中心的A12 二聚体中,锌离子动力学稳定性略有降低；突变掉第一个金属中心的A1

【作者】

：

时胜超田芳郑鹏

【机构】

：

配位化学国家重点实验室,南京大学化学化工学院,南京,210023

【出处】

：

第十一届全国化学生物学学术会议

【发表日期】

：

2019年3期

【关键词】

：

单分子力谱 S100A12 金属中心协同作用

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