【摘 要】
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核磁共振波谱技术是研究蛋白质结构及蛋白质之间相互作用机理的有力手段,本研究拟通过在水环境、膜环境及细胞内拥挤环境中分别研究α-syn与syb2的相互作用,阐明天然无序蛋白相互作用发生是否依赖于环境诱导的蛋白质稳定结构并揭示相互作用的结合界面。结果说明了在水环境中α-syn蛋白C末端与syb2可溶部分存在微弱的相互作用,两者在膜环境以及细胞内拥挤环境中的相互作用还有待进一步的研究。
【机 构】
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Wuhan Center for Magnetic Resonance, Wuhan Institute of Physics and Mathematics,the Chinese Academy
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核磁共振波谱技术是研究蛋白质结构及蛋白质之间相互作用机理的有力手段,本研究拟通过在水环境、膜环境及细胞内拥挤环境中分别研究α-syn与syb2的相互作用,阐明天然无序蛋白相互作用发生是否依赖于环境诱导的蛋白质稳定结构并揭示相互作用的结合界面。结果说明了在水环境中α-syn蛋白C末端与syb2可溶部分存在微弱的相互作用,两者在膜环境以及细胞内拥挤环境中的相互作用还有待进一步的研究。
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