凝集素作为一种重要的模式识别因子，在生物学的多个领域中均有着广泛的应用价值，因此，开发和利用新型凝集素将具有重要意义。深海热液区是地球上典型的极端环境，蕴含着丰富的且具有潜在应用价值的生物资源。作为深海热液区生物群落的主要奠基者之一管状蠕虫，其独特的代谢途径和对极端环境的适应性机制，使之成为了人们关注的热点。　　本研究以生活在深海热液区极端环境条件下的管状蠕虫Ridgeia piscesae为材料，基于实验室前期对其转录组的测序分析，首次从中克隆获得2个凝集素同源基因rpgal和rprbl。序列分析表明，2种基因的氨基酸序列分别与已知序列的相似性均较低。其中，rpgal所编码的RPGAL蛋白产物含有2个同源GLECT结构域，具有与半乳糖凝集素家族类似的串联型三维结构;而rprbl编码的RPRBL蛋白产物含有2个Ricin B-lectin型结构域，并且该结构域具有Ricin B-lectin家族所特有的β-三叶草形三维结构。多方面的分析结果显示两者可能均为新颖的凝集素蛋白。进一步，我们分别对上述2种蛋白进行了原核重组表达，成功获得了RPGAL的可溶性表达产物。尽管RPRBL为包涵体表达，但通过对其复性及诱导条件的摸索优化，也成功获得了其可溶性表达产物，为后续的生物活性分析奠定了坚实的基础。　　为了探索RPGAL和RPRBL的生物功能，我们分别对其自身性质和生物活性做了分析。红细胞凝集试验显示，RPGAL对所有试验动物的红细胞均有不同程度的凝集效果，其凝集作用不需要钙离子的参与，同时发现该活性可以被D-半乳糖和LPS抑制。进一步我们对RPGAL的微生物凝集活性做了分析，结果发现其对所测微生物均无凝集活性。对RPGAL的性质分析表明，其对小鼠红细胞的凝集活性受到温度和pH的影响，其在10℃～40℃之间具有完全的凝集活性，而80℃处理后活性完全丧失;其最适pH为5，但在pH6～10范围内仍有活性。中性糖含量测定表明RPGAL含糖量为1.17％，其可能是一个糖蛋白。此外，通过体外实验研究了RPGAL对肿瘤细胞的作用。结果表明，RPGAL能够促进HeLa细胞和HT1080细胞凋亡，从而引发毒性作用，抑制肿瘤细胞的增殖。而在同样的凝集活性分析中，RPRBL既没有表现出红细胞凝集活性也没有明显的微生物凝集活性。根据文献相关研究分析，RPRBL可能需要糖基化后才能获得一定的凝集活性。因此，进一步我们将构建真核表达质粒，利用酵母表达系统表达目的蛋白，该实验正在进行当中。