血红蛋白是多亚基蛋白，它的生理作用与其特殊构造关系密切。它确保将氧气运输到所有器官和身体各个部位，同时充当组织器官血液中的缓冲剂。金属离子与蛋白质的结合是生化分析研究中很重要的一个课题。已有一些研究报道了血红蛋白和金属离子之间的相互作用。此外，当金属离子进入生物体内以后，它可与蛋白质相互作用而改变蛋白质结构和功能。本文通过紫外光谱、荧光光谱和圆色谱的分析方法研究了牛血红蛋白与过渡金属(Co2+、Hg2+和Ag+)的相互作用。 紫外吸收光谱显示，Co2+有显著的LMCT带，而Hg2+和Ag+的LMCT带并不明显。这个结果表明，Co2+与蛋白结合会导致蛋白三级结构的缓慢变构，进一步为Co2+提供结合位点。而Hg2+和Ag+与Hb的结合反应很快，导致蛋白构象迅速变化，从原始的状态(在没有Hg2+或Ag+离子时)达到最后的构象(束缚与Hg2+或Ag+离子)，并立即达到平衡状态，。蛋白内源荧光光谱表明，Co2+，Hg2+和Ag+的结合会影响蛋白三级和四级结构，这点可以从近紫外圆二色谱和Soret圆二色谱数据得到证实。远紫外圆二色谱和软件计算蛋白二级结构表明，Co2+和Ag+会引起蛋白α-螺旋含量增加，但Hg2+处理会导致蛋白的α-螺旋含量减少。 以上实验结果表明，三种金属离子都会影响Hb的二级，三级和四级结构；并且各种金属离子与Hb相互作用的光谱学差异说明三种金属离子与Hb相互作用的机制并不相同。