有尾噬菌体侵染细菌首先利用尾丝蛋白与宿主细胞表面受体结合，进而启动侵染过程。本研究以肌尾噬菌体Bp7尾丝蛋白gp37和gp38为研究对象，探索其尾丝蛋白gp37和gp38在宿主识别过程中发挥的作用。具体内容包括以下三个方面：　　（1）尾丝蛋白gp37和gp38的生物信息学分析及原核表达。利用分子生物学软件对尾丝蛋白 gp37和gp38进行氨基酸序列同源性分析，结果发现尾丝蛋白gp37和gp38都与T2噬菌体亲缘关系较近，与T4噬菌体亲缘关系很远。对尾丝蛋白gp37和gp38之间的连接序列分析发现二者之间存在核糖体结合位点，暗示gp38可能与gp37在尾丝上相邻排列，是噬菌体Bp7的结构蛋白。以噬菌体Bp7基因组为模板，PCR扩增噬菌体Bp7尾丝蛋白gp37和gp38基因序列，以pcoldTF为载体，构建pcoldTF-gp37和pcoldTF-gp38重组表达质粒，在E.coli BL21（DE3）中，IPTG诱导表达目的蛋白，并进行SDS-PAGE及Western-blot鉴定。pcoldTF为载体的两个尾丝蛋白实现可溶性表达，亲和层析纯化蛋白，免疫家兔，分别制备尾丝蛋白gp37和gp38的多克隆抗体，用于后期试验。　　（2）尾丝蛋白gp37和gp38在宿主识别过程中的作用。通过免疫电镜试验，证实尾丝蛋白gp38作为结构蛋白位于噬菌体的长尾丝上。通过尾丝蛋白竞争吸附试验和抗体阻断试验发现，尾丝蛋白gp38及其抗血清能够完全抑制噬菌体对宿主菌的吸附作用，而gp37的抗血清不能抑制噬菌体吸附宿主菌，表明尾丝蛋白gp38位于噬菌体Bp7的长尾丝末端，在宿主识别过程中发挥重要作用。　　（3）噬菌体Bp7识别受体的筛选与鉴定。利用醋酸钠和蛋白酶K分别处理宿主菌E.coli K12，与未处理的对照组比较，噬菌体Bp7的吸附率分别下降25％和10%，表明噬菌体Bp7识别的受体种类包括脂多糖和蛋白类，脂多糖为其主要的识别受体，膜蛋白为其次要受体。热-酚水法提取 E.coli K12脂多糖，进行阻断试验，结果表明噬菌体 Bp7吸附率下降50%，证实脂多糖是其受体；通过Pull-down试验筛选噬菌体Bp7的受体蛋白，对筛选的受体蛋白进行质谱分析及数据库检索，初步确定为Lamb蛋白；分别表达E.coli K12的Lamb以及预测的OmpC蛋白，制备抗血清，阻断试验和竞争试验验证外膜蛋白Lamb和OmpC是噬菌体Bp7的受体。