海藻糖(Trehalose)是一种以a，a-1，1-糖苷键连接的非还原性双糖，在逆境条件下具有保护生物膜、蛋白质等生物大分子，所以它具有广阔的应用前景。 本实验利用镍金属亲和柱和Sephacryl S-300 HR凝胶柱层析纯化氮端带有6个组氨酸标签的来自褐色嗜热裂孢菌(Thermobifida fusca)的重组海藻糖合成酶并对其酶学性质进行了研究，实验结果表明：在肽链氮端引入六个组氨酸没有影响到该海藻糖合成酶的活性，1L的重组菌发酵液大概纯化出8.6mg的纯酶。该酶在pH值为6.5和温度25℃具有较高的酶活力；对麦芽糖的Km值约为15mmol／L，而对海藻糖的Km值约为310mmol／L；以5％麦芽糖为底物时可转化得到约60％的海藻糖；而以5％海藻糖为底物时产生约20％的麦芽糖。5％～12.5％梯度非变性聚炳烯酰胺凝胶电泳图谱分子量显示约为250kD，说明该海藻糖合成酶在天然活性下是一种同源四聚体的蛋白质。表达了来自嗜热栖热菌HB8(Thermus thermophilus HB8)的海藻糖合成酶基因并对其酶性质进行初步分析，实验结果表明：该酶在pH值为6.0和温度60～65℃具有较高的转化率：重组粗酶液以15％麦芽糖为底物时可转化得到约55％的海藻糖。