酶的调控对于维持生命活动是至关重要的，类似酶的蛋白可逆调控在生物体内是比较常见的，但在体外通过加入一系列物质，来实现类似酶的蛋白的这种可逆调控还是比较少见的，尽管人类研制出众多分子，以及开展了大量这些分子与蛋白相互作用的研究。本论文通过加入日常生活中经常用到的阴离子表面活性剂-十二烷基苯磺酸钠SDBS，与溶菌酶作用，使其完全失活，然后通过加入2-羟丙基-β-环糊精（2HP-CD）的方法实现了失活溶菌酶活性的恢复，从而实现了溶菌酶的可逆外部调控。这种类似开关的对酶的可逆调控在实际生活中有重要的应用价值。另外，通过表面活性剂SDBS与溶菌酶作用过程的研究发现了一些与以前关于其他表面活性剂与蛋白相互作用研究不同的内容，即高浓度的SDBS不仅能够使溶菌酶的三级结构遭到破坏，而且破坏了溶菌酶的二级结构，但并未破坏存在的二硫键，所以高浓度SDBS与溶菌酶作用后存在形态并不是严格意义上necklace and bead的结构，也不是二级结构，二硫键都存在，仅仅部分三级结构破坏的相对有序结构，而是一种类似于necklace and bead结构但二硫键仍然存在的疏松，无序的形态。此外论文通过一系列光谱方法，如二维红外-FT-IR，紫外，圆二，荧光等，系统研究了阴离子表面活性剂SDBS与溶菌酶的作用过程，以及加入环糊精衍生物-2-HP-CD，来消除这种影响，使溶菌酶的结构及活性得到了恢复。另外通过酶活也直接反映出了溶菌酶的复性效果，论文综合了前人研究小分子与蛋白相互作用的研究成果，最终选择，确立了适合自己的研究方法，并且很好地取得预期的研究效果。