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草酸脱羧酶（oxalate decarboxylases,OXDCs）降解草酸生成甲酸和二氧化碳。该酶属于cupin超家族bicupin亚族,在其氨基酸序列中,含有两个cupin结构域,每个cupin结构域由两个保守的基序:G（X）5HXH（X）11G和G（X）5P（X）4H（X）3N（这里X指代任意氨基酸）组成。目前发现的草酸脱羧酶主要存在于一些腐生真菌和细菌中。一些腐生型真菌在向体外分泌草酸的同时,也能合成草酸脱羧酶分泌到胞外。这种分泌型草酸脱羧酶的存在被认为可以降低草酸对自身的毒性,保持细胞内外稳定的pH环境,保持草酸合成和降解的平衡。细菌来源的草酸脱羧酶主要存在于细胞质中,其功能可能和O.formigenes中的草酰-辅酶A一样,与细菌细胞的能量代谢相关:草酸与甲酸的反向转运造成细胞外高内低的质子浓度差,这种质子梯度又同磷酸化偶联,驱动ATP的合成。但是最近的研究发现,B.subtilis在酸诱导（外加肌醇六磷酸）条件下,草酸脱羧酶（OxdC）是其细胞壁主要成分,在细胞质中没有发现有OxdC的存在;在B.subtilis芽孢发育过程中,草酸脱羧酶（OxdD）能分泌到胞外,是芽孢外壳内层的组成成分。然而在这两个草酸脱羧酶中都没有发现分泌信号的存在,其分泌机制还不清楚。在全基因组测序已经完成的农杆菌C58菌株（Agrobacterium tumefaciens strain C58）的基因组中,发现存在编码产物和已知的草酸脱羧酶在氨基酸序列上表现高度同源的基因序列（定名为AtuOXDC）。我们用PCR方法从A.tumefaciens strain C58基因组中克隆到的AtuOXDC基因,全长1248bp,编码产物为415aa,理论分子量为44.7 kDa。氨基酸序列含两个cupin domain,属cupin超家族bicupin亚族蛋白。其中N-端和C-端cupin domain分别由第120～第175位、第301～第367位氨基酸残基组成,每个cupin domain中两个motif之间相隔（inter-motif region,IMR）20个aa。氨基酸序列分析发现,AtuOXDC N-端含有一段疏水跨膜区（第7～第29位氨基酸）,推测可能是一段分泌信号,预测剪切位点在第27和第28位氨基酸残基之间。序列比对和系统树分析表明,AtuOXDC同来自Bradyrhizobium japonicum和Burkholderia的草酸脱羧酶氨基酸序列一致性较高,被聚为一类。同来自真菌的草酸脱羧酶亲缘关系也较近。在大肠杆菌中成功实现了AtuOXDC的过量表达,并通过亲和层析纯化了表达产物,发现AtuOXDC在体外能够降解草酸,确实具有草酸脱羧酶活性。通过在A.tumefaciens strain C58中分别表达全长和截去信号肽序列的AtuOXDC,证明农杆菌草酸脱羧酶N-段确实存在一段分泌信号,并将该酶定位于细胞周质中;通过定点突变试验,用-KK-取代AtuOXDC信号肽序列中Tat信号特征性基序-RR-后,免疫印迹试验表明AtuOXDC向胞外的转运通过Tat途径进行。