本文按照蛋白质二级结构的连续性和二级结构多样性进行序列片段的提取。使用自编的一款小型软件在967条非冗余蛋白质数据库中按照氨基酸残基的极性大小对提取出的序列片段在其原蛋白质中的上下文中的氨基酸残基对目标序列的二级结构的影响概率进行逐个分析，并给出其平均影响概率。发现序列上下文中的氨基酸残基的极性对目标序列片段的蛋白质二级结构具有较为明显的影响。再将已提取出的目标序列按照极性的划分进行分类，并进行二次分析。而经过分类的目标序列，这种影响概率的表现则更为明显。本文所使用的数据均来自于蛋白质二级结构数据库(PDB)，二级结构分类数据库使用SCOP数据库，二级结构定义数据库选用蛋白质二级结构定义数据库(DSSP)。经过将从网上下载得到的蛋白质数据库进行一定的格式转换，作为本文的原始数据库。并且根据原数据库的同源性从原始数据库中提取出967条非冗余数据作为本文的分析数据库。其目的是为了减少原数据库的冗余数据对本文最终数据分析造成的误差。本文所使用的分析软件是在Delphi7开发平台下自主开发的一款小型数据处理软件。本文在分析过程中发现，一个蛋白质序列片段的二级结构的形成，不仅仅依赖于自身因素的影响，其临近的氨基酸残基对其结构形成也是有一定影响的。这种影响可能使得目标序列片段的二级结构趋向于连续性的二级结构，也可能使得目标序列片段趋向于不连续的二级结构。而不论这种二级结构连续与否，其结构必定呈现出一定的多样性。本文发现这种影响的概率与跟目标序列片段临近的氨基酸残基的极性有一定的联系，当临近氨基酸的极性发生改变时，目标序列片段的二级结构就有很大的概率发生改变，其具体的二级结构和对应概率将在下文中予以说明。本文的侧重点在于为蛋白质二级结构的预测提供帮助，创新点在于将蛋白质序列片段的二级结构的形成外因作为研究的出发点，得到的结论将作为一个参考数据有助于蛋白质二级结构的预测。