黄素氧还蛋白（flavodoxin）是在原核生物中广泛存在的一类黄素单核苷酸（FMN）结合蛋白，参与重要生物途径中的电子传递。自上世纪70年代起，研究人员就开始对该家族蛋白进行了大量生化和结构方面的研究。然而到目前为止，对于其辅基结合和电子传递的分子机理的认识尚显不足。蛋白质在行使生物功能时处在不断运动中，黄素氧还蛋白的晶体结构不能很好地解释其分子机理，而且对该家族蛋白动力学方面的研究基本为空白。为了进一步理解黄素氧还蛋白与配基FMN结合并进行电子传递的分子机理，需要阐明其动态结构特征。本论文以大肠杆菌短链和长链黄素氧还蛋白子家族的MioC和FldA为研究对象，利用液相核磁共振技术对其在溶液中的三维结构和主链动力学性质进行了比较系统的研究。　　 本论文的工作主要包括四个部分：　　 1.短链黄素氧还蛋白MioC在脱辅基（apo）和全酶（holo）状态下的溶液结构解析。本论文首次利用液相核磁共振技术，对同一个黄素氧还蛋白的apo和holo状态进行溶液结构解析。结果表明MioC蛋白具有典型的α-β-α三明治结构，其辅基结合位点由P-loop，50s loop和90s loop三个loop结构共同组成。Apo-和holo-MioC的结构核心构象基本一致，然而，结合FMN的loop区域的构象在辅基结合前后发生了明显的变化。辅基的结合不仅对结合区loop结构具有稳定作用，还使得结构核心的二级结构单元得到了显著的延伸。　　 2.长链黄素氧还蛋白FldA在apo和holo状态下的溶液结构研究。本论文完成了对holo-FldA蛋白的化学位移归属和溶液结构解析，结果表明该蛋白具有典型的黄素氧还蛋白家族α-β-α三明治结构；此外，FldA蛋白具有长链子家族特有的Extra-loop结构。对于apo-FldA，其核磁共振谱约有30％的主链信号缺失，表明存在很强的构象交换，导致难以按常规的方式进行结构解析。本论文对apo-FldA蛋白中可测信号进行了主链化学位移的归属，并通过与holo-FldA的比较对其溶液结构进行描述。结果表明，在apo状态下，FldA蛋白结构的核心区域，尤其是远离FMN结合位点的一侧，具有与holo状态基本一致的构象。　　 3.MioC蛋白在apo和holo状态下的动力学研究。本论文通过Model-free方法，对apo-和holo-MioC蛋白的主链动力学数据进行了分析。结果表明，apo-MioC在FMN结合位点附近存在微秒-毫秒时间尺度的构象交换，同时具有皮秒-纳秒时间尺度的结构柔性；而当结合FMN后，以上两个时间尺度的运动都受到遏制，蛋白质整体结构刚性增强。同时，在holo状态下，FMN结合区的50s loop依然存在一定程度的构象交换。此外，holo-MioC中120s loop区域有若干残基的核磁共振信号仍然缺失，表明存在中速的构象交换，导致谱峰变宽而无法探测，推测该区域的运动可能与蛋白.蛋白相互作用过程相关。　　 4.FldA蛋白在apo和holo状态下的动力学研究。本论文通过约化谱密度函数映射和Model-free方法对主链动力学数据进行了分析，并通过线宽分析和基于TROSY技术的relaxation dispersion实验比较了apo-和holo-FldA蛋白的构象交换。结果表明，在apo-FldA中存在着整体性的构象交换，时间尺度大约在毫秒量级。Holo-FldA蛋白整体表现出刚性的动力学特征；与MioC蛋白类似，其FMN结合区的50s loop存在构象交换。　　 最后，本论文分析了FldA和MioC在结构和动力学特性方面的异同，总结出黄素氧还蛋白短链和长链两个子家族的共同特性：（1）处于apo状态的黄素氧还蛋白，其辅基结合区的三个loop在不同的构象之间存在动态交换，利于与辅基的结合；与辅基结合后，结合区得到显著的稳定，并引起蛋白质核心二级结构单元的稳定和延伸。（2）处于holo状态的黄素氧还蛋白，其辅基结合位点的50sloop区域仍然表现出微秒-毫秒时间尺度的构象交换；由于黄素氧还蛋白在不同氧化还原状态下存在结构差异，推测50s loop区域的构象交换有利于在电子传递过程中对活性区局部构象进行微调。