在古细菌中发现的极端嗜热蛋白是一类高度保守的核酸结合蛋白,它在核染色质组织以及基因调节过程中有着重要的作用。极端嗜热蛋白在高温下的热稳定性及其结构特性已经得到广泛关注。本文将利用分子动力学模拟的方法研究极端嗜热蛋白Ssh10b的结构稳定性以及对RNA构象的影响。从芝田硫化叶菌(Sulfolobus shibatae)分离出来的极端嗜热蛋白Ssh10b是Sac10b家族的一员,它能够作为生理底物在体内与RNA结合,这类蛋白在古细菌的染色体组织中扮演着重要的角色。虽然通过X射线衍射法成功地得到复合物Ssh10b-RNA的晶体结构,但是有关动力学的细节特性仍然不清楚。我们的工作是在六个温度(300K、350K、375K、400K、450K、500K)下应用分子动力学模拟(molecular dynamics,MD)方法来研究Ssh10b的结构稳定性以及对RNA构象的影响。研究结果表明,在温度上升到375K时,Ssh10b仍然能够很好地稳定RNA。同时,在不同温度(300K、350K、375K)下,RNA会在A-RNA和A’-RNA之间发生构象变化。通过盐桥、氢键、疏水作用分析,发现一些氨基酸在稳定复合物结构方面有着重要作用。该项工作将为极端嗜热蛋白与RNA的结构与功能的深入研究提供重要的理论依据。