本论文对茶花粉中的酪氨酸酶活性抑制成分进行提取和分离,并试图从分子层面阐明该类活性物质与酪氨酸酶作用时的反应机制。论文以酪氨酸酶抑制率为评价依据,在单因素实验的基础上,运用响应面设计法对茶花粉的浸提条件进行优化,并获得了最优的提取条件:乙醇浓度79%、料液比1:10、提取温度52oC。在该工艺条件下,所得茶花粉乙醇提取物的酪氨酸酶抑制率为（51.54±1.34）%（n=3）,较优化前提取物的酪氨酸酶抑制活性提高了41.09%。试验分别应用大孔吸附树脂和高速逆流色谱对茶花粉的乙酸乙酯萃取相进行分离,并辅助活性追踪法对其中酪氨酸酶抑制成分进行筛选和定位。通过两种方法的比较,筛选出高效快速分离茶花粉酪氨酸酶抑制成分的方法（HSCCC梯度洗脱法）,并得到组成相对单一且活性较强的组分E-1。其对酪氨酸酶单酚酶的半数抑制浓度(IC₅₀值)为41.57±2.45μg/mL,活性略强于V_C和熊果苷。采用超高效液相色谱-飞行时间质谱联用技术对分离组分的主要成分进行分析,测得E-1中所含主要物质的分子量为462.3573,分子式为C₂₁H₁₈O₁₂,推测该物质为野黄岑苷。应用酶动力学、紫外-可见光光谱分析、荧光光谱分析等手段探讨分离得到的活性组分E-1对酪氨酸酶的抑制机理。试验发现茶花粉E-1组分是酪氨酸酶单酚酶的可逆非竞争性抑制剂,但对双酚酶的活性则起到促进的作用。组分E-1在与酪氨酸酶接触时,不改变酶结构中色氨酸等能发生荧光猝灭的氨基酸残基的疏水性环境,而是通过影响其附近荧光基团的微环境来达到抑制酶活性的目的。E-1能够与酪氨酸酶活性中心的双核铜离子螯合,形成比单酚酶底物（L-酪氨酸）-酶复合体更为稳定的构型,从而延长了酶催化单酚底物的迟滞时间,降低了催化反应初速度,来实现抑制酪氨酸酶活性的目的。