过渡金属配合物是天然金属酶的化学和生物活性中心的重要组成部分。在生物体内或水介质环境下,天然金属酶中多种弱相互作用（如氢键、电离和疏水作用等）将影响过渡金属配合物的结构、性质和状态。过渡金属配合物在水溶剂中的结构研究可为洞察天然金属酶复杂的生物活性奠定基础。铜-氨羧配合物是人工金属模拟酶的一类重要模型分子。铜-氨羧配合物在人工金属酶应用方面已有大量报道,但由于弱相互作用对金属配合物结构的影响导致合成的配合物大多无法体现相应金属酶的催化特性。此外,关于受激后该类金属配合物的激发态结构动力学方面则研究不多。为此,本文借助共振拉曼光谱这一强有力的结构表征和激发态结构动力学研究的光谱学手段,结合密度泛函理论（DFT）和实验振动光谱方法,探究了1,2-环己二胺-铜配合物和组氨酸-铜配合物的结构和激发态结构动力学,为同类配合物结构表征提供参考。主要结论和成果如下:（1）制备了环己二胺-氯化铜和组氨酸-氯化铜配合物。采用用傅里叶红外光谱和共聚焦显微拉曼光谱表征了环己二胺-氯化铜配合物的晶体结构。结合共振拉曼光谱和密度泛函理论方法（B3LYP泛函）获得了配合物在水溶液中的结构和激发态结构动力学,计算获得了与环己二胺-氯化铜和组氨酸-氯化铜配合物产物相关的一系列可能中间体和产物的优化结构、稳定化能和吉布斯自由能,以及在水溶液中配合物晶体析出反应的吉布斯自由能。探究了在配合物晶体结构的形成中Cl^-离子参与的氢键弱相互作用和平衡电荷作用。采用含时密度泛函理论方法（TD-B3LYP）计算获得了配合物的电子跃迁能和跃迁轨道等信息。（2）环己二胺-氯化铜配合物晶体结构单元被确定为[Cu（Dach）₂H₂O]Cl₂,其中[Cu（Dach）₂]²⁺形成Cu N₄的平面四边形结构,H₂O位于轴向,两Cl^-离子通过氢键和电荷平衡的双重作用参与晶体结构单元的形成。在水溶液中,环己二胺-铜配合物离子的结构以[Cu（Dach）₂H₂O]²⁺和[Cu（Dach）₂Cl]⁺为主。由于Cl^-离子与NH₂基团间的氢键作用以及与中心Cu²⁺离子间的电荷平衡作用,在水中析出晶体的反应过程可表达为:[Cu（Dach）₂H₂O]²⁺+2Cl^-?[Cu（Dach）₂H₂O]Cl₂和[Cu（Dach）₂Cl]⁺+H₂O+Cl^-?[Cu（Dach）₂H₂O]Cl₂。（3）在水溶液中,环己二胺-铜配合物离子在紫外光谱区域有一强吸收带A带,基于TD-DFT计算结果,A-带被指认为从环己二胺配体（L）到Cu²⁺（M）的电荷转移跃迁,即σ（L）→d_xy（M）的LMCT电子跃迁。环己二胺-铜配合物离子在水溶液中的共振拉曼光谱被指认为Cu-N伸缩振动、Cu-N-C弯曲振动、H-N-H弯曲振动、N-C-C弯曲振动等振动模,其中Cu-N和N-C-C振动模占据共振拉曼的主要部分,在Franck-Condon区域内A带初始反应坐标主要沿着Cu-N伸缩振动进行。（4）在水溶液中,组氨酸-铜配合物离子以配合物b2 Cu[H(N_am,O_oc),(N_am,N_im,O_oc)]⁺和配合物c8[Cu(H(N_am,O_oc),(N_am,N_im,HO_oc))]²⁺为主。获得了组氨酸-铜配合物在水溶液中的紫外光谱,发现其紫外光谱区域内有A、B二个吸收带。研究结果发现配合物b2和c8给出的电子跃迁信息相同,两个吸收带都可归属为组氨酸到铜的σ（L）→d_xy（M）的电子跃迁。组氨酸-铜配合物的激发态动力学进行过程是多维性的,A带的初始反应动力学坐标主要沿着Cu-O_OC伸缩振动、O=C=O弯曲振动和C-O-Cu弯曲振动等振动模展开;B带的初始反应动力学坐标主要沿着Cu-N_an/Cu-N_im伸缩振动、=N-C-C弯曲振动、=N-C-N弯曲振动和C=C伸缩振动等振动模展开。