Trigger factor(TF)是大肠杆菌中新生肽链合成过程中遇到的第一个多功能、多结构域的分子伴侣。它结合在核糖体上新生肽链的出口处，帮助新生肽链折叠成为具有正确结构的蛋白质，TF和大肠杆菌中的其他分子伴侣协同作用帮助蛋白质折叠阻止错误折叠的蛋白质聚集。TF分子可以分为结构和功能都相对独立的3个结构域：N端结构域(1-145aa)、M结构域(146-251aa)和C端结构域(252-432aa)。大量研究表明：N结构域可以和核糖体结合；M结构域具有PPIase活力；C结构域和N结构域对于稳定trigger factor的结构、行使分子伴侣功能十分重要。　　 为了进一步研究trigger factor的解折叠机制和不同结构域之间的相互作用对trigger factor稳定性的影响，从而对C端结构域的功能进行更深一步的研究。我们对TF分子中的3个结构域分别进行缺失突变，得到了三种突变体NM、MC和NC，并对TF的C端最末一段α螺旋进行缺失突变，得到了TF419。通过比较盐酸胍变性过程中蛋白质内源发射荧光、远紫外CD谱和与疏水荧光探针结合能力的变化，发现被盐酸胍变性的TF和突变体TF419、MC和NC是具有解折叠中间体的顺序解折叠过程。缺失了C端结构域的NM突变体的稳定性明显下降，证明了作为TF分子疏水核心的C结构域对于形成并维持TF的结构稳定起着非常重要的作用。　　 为了进一步探测TF解折叠中间体的状态及解折叠中间体在TF解折叠过程中的分布状况，我们对TF、MC和NM进行了详细的DSC研究和在不同温度下的DSS交联实验。进一步的热动力学分析证明了TF的热变性是经过三个双体中间体的解折叠过程，MC的解折叠过程中最少也有一个双体中间体出现，但是NM的解折叠过程中只有一个单体中间体的出现。对TF、MC和NM的DSS交联实验也证明了DSC的实验结果。这些结果表明在热变性过程中，TF的双体形式非常稳定，并进一步证实了TF的C端在形成和稳定TF双体结构上起着非常重要的作用，TF的热变性过程中出现的双体中间体可能在体内TF行使分子伴侣功能的过程中有一定的作用，对保护细胞抵抗“热刺激”可能非常重要。