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目的:从猪带绦虫（Taenia solium）成虫cDNA文库中筛选出乳酸脱氢酶A（lactate dehydrogenase A，LDH-A）和乳酸脱氢酶B(lactate dehydrogenaseB，LDH-B)的同源序列，分析和预测两者编码蛋白的结构和生物学功能，并对其进行克隆表达、免疫学特性分析及亚细胞定位研究。 方法:通过生物信息学方法从猪带绦虫成虫全长cDNA质粒文库中识别猪带绦虫乳酸脱氢酶A（TsLDH-A)和乳酸脱氢酶B（TsLDH-B）基因及其编码区，利用美国国家生物技术信息中心(NCBI)、瑞士生物信息学研究所的蛋白分析专家系统(ExPASy)和免疫表位数据库分析资源（IEDB Analysis Recource）中有关的生物信息学分析工具，结合其它生物信息学分析软件包，预测、分析两基因编码的蛋白的结构与生物学功能。将两基因克隆到原核表达质粒pET-28a(+)中，在大肠杆菌BL-21/DE3中诱导表达，表达产物经纯化后用以免疫SD大鼠制备免疫血清，ELISA检测抗体滴度。用蛋白印迹(Western Blotting)方法分析纯化的重组蛋白的初步免疫学特性，免疫荧光组织定位方法检测目的蛋白在成虫的定位。以PEGFP-N1为载体构建真核表达体系并转染Hela细胞，RT-PCR及WesternBlotting方法鉴定目的基因在所转染的Hela细胞的表达，GFP示踪及细胞免疫荧光方法观察目的蛋白在Hela细胞的定位。 结果:两序列都是包含完整开放阅读框的全长基因，推导出的氨基酸序列与GenBank中其它物种LDH-A或LDH-B同源基因氨基酸序列的一致性均超过50％。两者编码的蛋白在氨基酸数目(331)、较稳定的蛋白理化性质、L-乳酸脱氢酶结构域、构成LDH酶催化中心的关键氨基酸、包含LDH活性位点的B细胞线性表位、无亚细胞定位等方面是一致的，但两者在翻译后的修饰位点、3个跨膜区和其他线性表位方面既相似也有区别。PCR、双酶切及DNA测序结果均表明重组质粒pET-28a(+)-Ts LDH-A和pET-28a(+)-Ts LDH-B构建成功。SDS-PAGE结果表明目的基因在大肠杆菌BL-21/DE3中获得可溶性表达，经亲和层析获得了高纯度蛋白。重组蛋白可被其免疫的SD大鼠血清识别，具有免疫原性;同时重组蛋白也能被猪带绦虫病患者血清及感染猪带绦虫囊尾蚴的猪血清识别，具有较好的免疫反应性。两重组蛋白均能被牛带绦虫患者血清、亚洲带绦虫患者血清、华枝睾吸虫患者血清及血吸虫患者血清所识别。免疫荧光组织定位结果显示Ts LDH-A和Ts LDH-B分布于猪带绦虫成虫的表膜。成功构建了目的基因的真核表达系统，GFP示踪及细胞免疫荧光实验显示GFP-Ts LDH-A和GFP-Ts LDH-B融合蛋白在转染的Hela细胞膜上表达和定位。 结论:猪带绦虫成虫同时表达A、B两种L-乳酸脱氢酶。Ts LDH-A和Ts LDH-B具有较好的抗原性，并与其他蠕虫的感染血清存在着交叉反应，不适宜做囊虫病的诊断抗原。Ts LDH-A和Ts LDH-B具有跨膜区，定位于成虫皮层，亚细胞定位显示为膜蛋白，为成虫皮层的外膜蛋白，是维持成虫在宿主消化道厌氧环境中能量代谢平衡的关键分子和介导寄生虫与宿主相互作用的潜在的疫苗候选抗原分子。