泛素-蛋白酶体通路是目前已知真核生物内最为重要的具有高度保守的蛋白质降解途径,它涉及转录活性的调节、信号传导、细胞周期调控以及DNA修复等。研究认为,泛素-蛋白酶体通路快速精确地调控机体内目的蛋白的水平主要依赖于泛素化酶和去泛素化酶。泛素羧基端水解酶-5（ubiquitin carboxyl terminal hydrolase-37,UCH37）,定位于蛋白酶体上,是泛素-蛋白酶体系统中的重要成员之一,具有去泛素化作用,是目前研究发现唯一的、直接与蛋白酶体通路相关的UCH家族蛋白。本实验室前期通过CRISPR/cas9技术,获得敲除型泛素羧基端水解酶UCH37的哺乳动物细胞,并检测发现蛋白酶体亚基以及细胞增殖转录蛋白水平的变化。在此基础上使用H₂O₂诱导β-catenin降解,研究发现UCH37敲除后β-catenin的降解趋势加快,这提示了UCH37有可能直接作用于被泛素标记的β-catenin而使其发生去泛素化作用。进一步研究发现,UCH37可以导致β-catenin的泛素化水平降低,这些结果进一步提示了β-catenin是UCH37去泛素化的直接作用底物。进一步通过soft agar实验以及划痕实验,发现UCH37敲除型细胞的增殖率以及迁移率明显慢于野生型细胞系,这表明UCH37对细胞的增殖以及迁移有促进作用。