用亲和层析和制备PAGE从蚯蚓匀浆中提取并纯化了9种主要活性纤溶酶组分。考察了PMSF、aprotinin、benzamidine、chymostatin、leupeptin和SBTI对蚯蚓纤溶酶水解纤维蛋白活性的影响,并测出几种抑制剂对各单组分的半数抑制量。通过分析各组分酶学性质的差异性,得出结论：组分1#、2#既有类胰蛋白酶活性又有类糜蛋白酶活性：组分3#、4#对胰蛋白酶抑制剂和糜蛋白酶抑制剂都有较强的耐受性,有部分胰蛋白酶活性；组分4.5#属于类弹性蛋白酶：组分6.5#和7#的活性比较接近胰蛋白酶。各组分之间酶学性质存在一定差异性,每个组分都有自己独特的性质。用高碘酸-Schiff’s试剂鉴定蚯蚓纤溶酶为一组糖蛋白,重点选取2#作为研究对象,考察其糖链的初步结构,研究去除糖链前后蚯蚓纤溶酶活性的变化,抗原性变化以及抗蛋白酶水解能力的变化。发现组分2#的寡糖链含有甘露糖末端,同时具有核心岩藻糖。用两种糖苷酶(PNGase F和PNGase A)均不能在天然条件下去除蚯蚓纤溶酶糖链。用三氟甲磺酸(TMSF)水解2#糖链后,抗原性没有明显变化,纤维蛋白和BAEE水解活性完全丧失,失去抵抗胰蛋白酶和胃蛋白酶水解的能力。