光系统Ⅱ(PSⅡ)是一个参与植物光合作用的多亚基色素蛋白复合物。它吸收光能并催化水的裂解、释放氧气。光系统Ⅱ及其组分的结构稳定性是保证PSⅡ催化功能实现的基础。为了得到PSⅡ的结构稳定性信息，该文使用TritonX-100、热处理、光照等手段扰动PSⅡ膜复合物和它的内周天线CP43、CP47的多肽构象和色素的结构，并使用傅立叶变换红外光谱、吸收光谱、荧光光谱和园二色光谱等方法来检测PSⅡ及其组分的构象变化和稳定性。 论文的主要结果如下： PSⅡ在TritonX-100作用下的变性过程与TritonX-100的浓度有关。当TritonX-100的浓度低于其临界胶束浓度，PSⅡ的二级结构保持不变。如果TritonX-100浓度高于其临界胶束浓度，PSⅡ的二级结构会有明显改变。在TritonX-100变性的终点，PSⅡ仍然保留相当多的二级结构。强光照不会改变PSⅡ的二级结构，但减弱了PSⅡ的二级结构稳定性，使得PSⅡ更容易被去污剂变性。 PSⅡ中叶绿素分子激子相互作用随温度升高而减弱。叶绿素激子相互作用的变化与PSⅡ的亚基变性同步。Chla/a激子相互作用的失活温度为45℃-75℃，Chlb/b和Chla/b激子相互作用的失活温度为65℃-75℃。热处理引起CP43和CP47的蛋白质二级结构明显改变，造成Chla/a激子相互作用被破坏，而对Chla的分子结构没有明显影响。Chla/a激子相互作用对温度的变化略先于蛋白二级结构对温度的变化。CP47的热稳定性要高于CP43，但是CP43在热变性结束后仍然保留相当多的a螺旋结构，色素仍然与蛋白结合。光照引起CP43和CP47中的Chla分子结构被破坏，而蛋白质二级结构在光照过程中变化不大。CP47更易于受到光照的破坏。