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蛋白质在水溶液中主要能够观测到两种构象，起始态（去折叠肽）和终止态（折叠肽）。最近的研究表明，模型短肽在水溶液中主要以PPⅡ为主的构象存在，说明蛋白质在水溶液中亦有可能主要以PPⅡ构象存在。蛋白质在去折叠状态下为什么主要以PPⅡ构象存在？多种非共价键相互作用力如溶剂化作用力、空间位阻效应、主链侧链相互作用力、偶极偶极相互作用力及n-π*超共轭效应等都可能对稳定蛋白质去折叠状态下的PPⅡ构象发挥着重要作用。本论文主要研究：n-π*超共轭效应及它对模型短肽构象的影响；n-π*超共轭效应如何随溶剂极性的改变而变化。Raines小组基于脯氨酸衍生物对n-π*超共轭效应开展了系列研究。脯氨酸衍生物可能以顺式和反式两种构象存在，n-π*超共轭效应仅存在于反式构象中。因此，脯氨酸衍生物的Ktrans/cis值将反映n-π*超共轭效应的强弱。本文设计了p-X-C6H4-aa-OMe和Ac-aa-NH-C6H4-p-X两个系列的模型短肽（aa=Ala，Val，Phe，Leu，Ile，Pro；X=OMe，Me，H，Cl，NO2）。因不同取代基X拉电子效应强弱不同，预期n-π*超共轭效应的强度将会相应地变化。脯氨酸衍生物的顺反比例可通过1H NMR图谱测得；非脯氨酸衍生物的PPⅡ含量和ΔG可通过3JN计算得到。依据脯氨酸衍生物的顺反比例可推测相应n-π*超共轭效应的强弱，其大小是否和PPⅡ含量之间存在相关可用于推断n-π*超共轭效应是否有利于PPⅡ构象的稳定。实验结果表明：随着取代基X拉电子效应的增强，n-π*超共轭效应增强，对应非脯氨酸衍生物的PPⅡ含量增多，并且ΔG与取代基的Hammett常数σp之间存在线性相关。这些结果表明，n-π*超共轭效应对PPⅡ构象具有稳定作用。在不同极性的溶剂中，ΔG与取代基的Hammett常数σp之间的线性关系斜率基本相同，表明n-π*超共轭相互作用的强弱不随溶剂极性的改变而变化。