本论文分为两部分。第一部分主要对昆虫Sf9细胞系糖基化状况及其拓展能力进行了初步解析，另外还开展了对杆状病毒细胞表面受体糖基化状况的研究；第二部分则对杆状病毒的膜融合蛋白的融合活性及糖基化状况进行了探讨。　　 第一章：文献综述。概括介绍了昆虫细胞与哺乳动物细胞糖基化状况的背景知识，并对昆虫杆状病毒表达系统的改造方法做了综述；同时也介绍了凝集素的背景知识及其应用；另外本章的第二部分对F蛋白在结构与功能上的研究进展研究做了介绍。　　 第二章：昆虫Sf9细胞系糖基修饰系统的研究。本章中利用pET-28a表达载体，在大肠杆菌BL21菌株中获得了截掉跨膜区的人源半乳糖苷转移酶蛋白(HAGTe)的高效表达。利用表达的HAGTe蛋白免疫家兔制备了多克隆血清。同时，利用Bac to Bac系统成功构建了能够在病毒感染的极早期表达人源半乳糖苷转移酶(HAGT)的重组病毒。在利用重组病毒感染昆虫细胞后，观察昆虫细胞生产的糖蛋白的糖基化状况的改变。利用HAGTe抗血清检测表明所获得的多克隆抗体能够与感染昆虫细胞中表达的HAGT蛋白发生特异性反应；昆虫细胞在病毒感染后48小时开始表达HAGT蛋白，而且在感染后期发现HAGT能够被包装到子代病毒粒子中。而lectin blot的结果显示含有HAGT基因的重组病毒的感染对昆虫细胞内糖蛋白的糖基化状况的改善效果不明显。另外，本章还开展了对杆状病毒细胞表面受体糖基化状况的研究。凝集素作为一种能与糖蛋白糖链末端糖基特异性结合的蛋白质，多年来一直被用来研究蛋白质糖基化的状况。基于糖蛋白的糖链在细胞识别中发挥的重要作用，我们推测既然凝集素能够与细胞表面的糖蛋白发生特异性结合，它对于病毒识别细胞表面的相应受体也能够起到阻碍作用。本章利用能够与不同糖链末端糖基发生特异性结合的凝集素分别中和昆虫细胞，在后续实验中观察其对杆状病毒感染昆虫细胞的抑制作用，验证了糖链在病毒识别细胞表面受体过程中的作用。　　 第三章：本章利用实验室前期构建的两种分别使用F蛋白与GP64蛋白做为膜融合蛋白的HearNPV重组病毒，诱导Hz细胞的膜融合。并通过激光共聚焦显微镜观察这两种膜蛋白在诱导细胞膜融合过程中的差异。实验结果显示两种膜蛋白在诱导膜融合的形式和程度方面均存在较大的差异。另外，本章还开展了对HearNPV F蛋白糖基化状况的研究。蛋白质的糖基化修饰是生物体中蛋白质修饰加工最为重要的一环，在功能蛋白质的构成上具有重要的影响。首先利用软件预测了F蛋白的糖基化位点，然后采取PCR定点突变的方法构建了这些预测位点的点突变病毒。转染与感染实验结果表明这些位点突变的病毒依然具有侵染能力。而Western blot的检测结果显示并非所有预测的位点都是糖基化位点。