网格蛋白介导的内吞(clathrin-mediated endocytosis; CME)与外吐(clathrin-mediated exocytosis; CMX)是动植物细胞质膜蛋白运输的主要途径。植物网格蛋白与其接头蛋白复合体AP-2(adaptor protein-2)和TPC(TPLATE complex)共定位于质膜，又与AP-1共定位于反式高尔基网络/早期内体TGN/EE(trans-Golgi network/early endosome)，它们共同介导质膜蛋白的CME和CMX途径。AP-1复合体是由AP1γ、AP1/2β、AP1μ和AP1σ组成的异源四聚体。同样，AP-2由AP2α、AP1/2β、AP2μ和AP2σ组成的异源四聚体，而TPC是由TPLATE、TML、TASH3、LOLITA、TWD40-1、TWD40-2、AtEH1和AtEH2组成的八聚体。已有研究表明，动物细胞质膜蛋白内吞途径与外吐途径之间存在相互调控机制。然而，植物细胞是否存在相似的调控机制至今仍不清楚。　　本研究的前期结果表明，拟南芥网格蛋白轻链CLC2(clathrin light chain2)和CLC3功能缺失同时抑制了质膜蛋白内吞和质膜蛋白的回收(recycling)途径。此外，植物激素水杨酸(SA)和人工合成内吞抑制剂TyrA23通过调控AP-2和网格蛋白质膜招募来调控质膜蛋白内吞，而生长素通过特异性地调控CLC质膜招募来调控质膜蛋白内吞。　　在此基础上，本研究利用激光共聚焦显微镜分析技术，结合遗传学、细胞生物学和药理学等研究方法，分析鉴定了接头蛋白复合体AP-2亚基功能缺失突变体、TPC亚基部分功能缺失对AP-1介导的外吐途径的影响。具体研究结果如下:　　(1)亚细胞共定位分析表明，植物细胞网格蛋白与TGN/EE分子标记有较高的共定位系数，相反与高尔基、液泡等分子标记的共定位系数极低，表明胞内网格蛋白主要定位于TGN/EE，明确了网格蛋白胞内作用位点。　　(2)遗传学分析表明，AP2μ、 AP2σ功能缺失和TPLATE、TML部分功能缺失减弱了质膜蛋白PIN2-GFP和RCI2A-GFP的回收途径和AP-1介导的分泌蛋白Sec-GFP的分泌/外吐途径。　　(3)药理学分析表明，CME抑制剂生长素(IAA和2，4-D)、SA和TyrA23处理明显促进了分泌蛋白Sec-GFP的胞内积累，表明CME抑制剂抑制了Sec-GFP的分泌/外吐途径。　　(4)遗传学和药理学分析表明，AP2μ、 AP2σ功能缺失和TPLATE、TML部分功能缺失以及内吞抑制剂处理均损害了AP-1亚基AP1μ和AP1σ的TGN/EE招募，但不影响其他TGN/EE分子标记的亚细胞定位。　　根据本研究结果，可初步获得以下结论:网格蛋白主要在质膜和胞内TGN/EE上起生物学功能;AP-2亚基或TPC亚基通过调控AP-1的TGN/EE招募来调控质膜蛋白外吐途径包括回收途径和分泌途径。本研究结果证明了AP-2和TPC参与调控AP-1介导的外吐途径，为进一步阐明植物细胞CME途径调控CMX途径的分子机制提供了新的观点与见解，同时对膜蛋白运输机制研究具有重要参考价值。