细胞自噬是在进化上高度保守的在各种刺激下细胞进行自我保护的生理生化过程，而ULK1作为细胞自噬起始复合体一个重要的组成部分，在细胞自噬中起着重要的作用。之前的研究发现在饥饿条件下，JNK1通过磷酸化Bcl2，在自噬和凋亡中的调节中起着双重的作用。目前没有相关报道指出ULK1是否参与了该过程。我们用ULK1野生型和缺失型的小鼠成纤维细胞作为实验对象。发现在EBSS饥饿条件下，敲除了ULK1之后，JNK的磷酸化水平显著下调。为了进一步研究ULK1磷酸化JNK的机制，我们进行了体内和体外的实验发现ULK1能够直接磷酸化MKK4和MKK7，而不能直接磷酸化JNK。因此ULK1是MKK4和MKK7的新型蛋白激酶。它能够通过磷酸化MKK4和MKK7，来提高JNK的磷酸化水平，从而激活JNK信号通路。另外，通过细胞流式实验，我们发现在EBSS刺激下，敲低了ULK1或敲除MKK4和MKK7后，细胞凋亡率显著上升。说明了ULK1，MKK4和MKK7在对于EBSS刺激下引起的细胞凋亡的过程中起着不可或缺的作用。总之，通过研究我们发现了一个新的MKK4和MKK7的蛋白激酶ULK1，并且证明ULK1在EBSS引起的细胞凋亡过程中是必需的。