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本文针对实验室以前构建的两个A亚基剪接突变体CNAl-347C373—420(CNAac)和CNA1-347C1373—511(CNAaci)仅相差自抑制区，但在纯化流程上区别很大，CNAaci能很好结合CaM亲和柱，CNAac不结合，鉴于此，对自抑制区在CNA与CaM的结合中怎样发挥作用产生了兴趣；建立了荧光强度定量CaM结合常数的方法，测量人工构建的钙调蛋白磷酸酶A亚基各个剪切突变体与CaM结合常数，通过比较它们之间的差别，找出自抑制区中对CNA结合CaM起作用的关键氨基酸，探讨CNA与CaM的结合机制。