角蛋白(keratin)是一种含量丰富的蛋白质资源，广泛存在于动物的毛发、皮肤、蹄和角等组织。角蛋白化学结构非常稳定，不溶于水，也不被一般的蛋白酶，如胰蛋白酶(typsinase)、胃蛋白酶(pespin)、木瓜蛋白酶(papain)所降解。然而，微生物分泌的角蛋白酶(keratinase)能特异地分解角蛋白和其它多种难降解的纤维蛋白、弹性蛋白和胶原等。相关的研究表明在畜禽皮毛废弃物中分离到的多种微生物都有利用羽毛作为生长的唯一碳、氮源的能力。家禽羽毛产量大但使用量少、也不易被利用，从而成为环境的一种固体废弃物。角蛋白酶生物制剂为角蛋白在畜禽饲料中的应用开辟了新的途径。本研究尝试从鳄鱼消化液中分离到了一株降解羽毛的菌株，进行了相关生物学特征鉴定，并进行了相关角蛋白酶基因筛选，具体研究结果如下：　　 1.建立了一种分离纯化角蛋白分解菌的方法，从鳄鱼的消化液中分离到一株角蛋白酶活力强的细菌。经过16SrDNA同源比对、形态学观察、生理生化检测和革兰氏染色，确定目的菌株为革兰氏阴性的嗜水气单胞菌(Aeromonas hydrophila)，并命笔为CIK53。　　 2.利用比浊法对目的菌株在LB培养基生长繁殖状况进行研究，CIK53在LB培养基生长良好，1.5h后进入对数生长期，6h后进入了稳定期。　　 3.利用茚三酮方法检测了CIK53角蛋白酶粗酶液的酶活特性，角蛋白酶粗酶液的最佳反应pH为9.0。而在50℃和60℃都能获得较好的消化效果。对其酸碱稳定性，pH9.0处理120min后该酶活性保持得最好。对于热稳定性，在50℃处理120min后，消化角蛋白的酶活力保留最好，为64.1％；而以酪蛋白为底物时，30℃处理120min后酶活力仍然保留28.89%。　　 5.克隆并在原核表达了CIK53的SPE、ASP、MEP三个胞外蛋白酶，未检测到有角蛋白酶活性。　　 6.对CIK53进行了致病性的检测，溶血试验和小鼠攻毒试验结果表明分离到的嗜水气单胞菌可能是弱毒株。