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为了探讨Hg<2+>与蛋白质的作用、Hg<2+>在体内的代谢过程及生物效应的作用机理,该文采用紫外吸收差谱分析、荧光发射光谱、圆二色谱分析、SDS-非变性电泳等方法考察了Hg<2+>处理对BSA(牛血清白蛋白)、HSA(人血清白蛋白)光谱特性的影响,并用N-溴代琥珀酰亚胺(NBS)对这2种蛋白质中的Trp残基进行特异性修饰,比较了修饰对这2种血清白蛋白与Hg<2+>结合的影响以及Hg<2+>处理对经NBS修饰前后溶液构象的变化.本文首先考察了无缓冲体系时HgCl<,2>处理对BSA/HSA吸收光谱的影响,结果显示:Hg<2+>处理可以引起BSA紫外区吸收光谱的改变,并随处理时间的增加,吸收峰值的强度和位置都有改变.再用NBS分别对BSA与HSA进行化学修饰,透析过夜后测定NBS修饰BSA/HSA对Hg<2+>-血清蛋白体系紫外吸收差谱的影响,结果表明,相对于不加Hg<2+>的血清蛋白溶液,3:1(摩尔比)混合的Hg<2+>—血清蛋白体系在紫外区出现LMCT(ligand-to-metal chargetransition)带;Hg<2+>-BSA体系235nm处LMCT带随处理时间延长而强度稍有降低,并在6h后不再下降,而在Hg<2+>-HSA体系中245nm处的LMCT带却随处理时间的延长而有所增强.进一步的研究表明,NBS修饰的BSA/HSA与Hg<2+>(3:1摩尔比)作用时,也可以检测到LMCT带;但与未修饰的BSA相比,NBS修饰的BSA与Hg<2+>反应的LMCT带随时间变化更为明显.分别以278nm、295nm波长光激发,可以得到2种血清蛋白荧光发射光谱.结果表明:NBS修饰的BSA或HSA在278nm波长光激发时,荧光峰位发生明显的蓝移,峰强度仅为未修饰时的1/10;295nm波长光激发时NBS修饰的BSA仅有不到2﹪的荧光,且有蓝移现象,表明样品中Trp残基已被修饰.Hg<2+>处理引起这2种血清蛋白内源荧光的变化,并随处理时间的增加,BSA荧光发射峰的强度逐渐降低,而HSA荧光发射峰强度先降低再增加.非变性的聚丙烯酰胺凝胶电泳结果表明,与未修饰时相比,NBS修饰HAS后的迁移率降低,但Hg2+处理对未修饰和NBS修饰HSA电泳行为的影响相对较小,仅仅只是电泳条带略微变宽.圆二色谱的结果表明,近紫外区未修饰的HSA和BSA均具有典型的α螺旋构象;Hg<2+>处理对HSA构象有影响,使α螺旋略有减少;NBS修饰引起HSA的α螺旋构象减少,Hg<2+>处理也对构象有明显的影响,使蛋白质的二级结构明显减少.但是Hg<2+>处理对BSA近紫外区CD仅有很小的影响,表明构象中二级结构的变化较小;但是NBS修饰对BSA远紫外三级结构构象有影响,Hg<2+>处理对构象也有明显的影响.Hg<2+>处理对BSA(牛血清白蛋白)、HSA(人血清白蛋白)光谱特性的影响不同,可能与这2种蛋白的结构差异相关.