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G蛋白偶联信号转导系统是一类重要的细胞信号转导途径，参与许多重要生命活动的调节。G蛋白于20世纪80年代首先在动物中被发现，并对其介导的信号转导机理进行了广泛而深入的研究。而在植物中的研究到80年代后期才开始，处于相对滞后阶段。拟南芥是一种模式植物，对拟南芥植物基因组序列的分析表明，在拟南芥中有1个编码α亚基(GPA1)、1个编码β亚基(AGB1)和2个编码γ亚基(AGG1、AGG2)的基因。最近对G蛋白偶联信号途径的研究显示：分析G蛋白Gα、Gβ和Gγ三个亚基间的相互作用对阐明其信号转导机理至关重要，而研究亚基间的相互作用必须首先分离纯化相应的蛋白质。
本文以拟南芥哥伦比亚(col)野生型悬浮培养细胞为材料，通过超声波破碎、硫酸铵沉淀、凝胶过滤、离子交换等纯化手段，结合SDS-PAGE、Native-PAGE、Westernblotting等方法，从拟南芥细胞中分离纯化了G蛋白，并对分离纯化条件作了一些优化，为以后的深入研究提供了一些理论依据。同时通过对植株和细胞的不同处理(包括土壤干旱、PEG-8000和NaCl模拟干旱、ABA等激素、CTX以及温度等)，研究了拟南芥G蛋白Gα的表达情况，证实了G蛋白参与了多种信号转导途径。具体研究结果为：
1.优化了G蛋白的分离纯化条件：从细胞的超声波破碎，研磨，离心，40-60％饱和度的硫酸铵分步沉淀，SephadexG-25脱盐、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换、SephadexG-200凝胶过滤，最后经过DEAE-SepharoseCL-6B得到纯化的目的蛋白，蛋白质收率为0.1052％。
2.纯化的蛋白质Native-PAGE显示为一条带，经过Westernblotting确定能与Gα亚基的抗体发生免疫反应，证实为G蛋白。
3.Native-PAGE分离胶浓度对G蛋白电泳的影响：经过T=3％的浓缩胶后，G蛋白不能进入T为12％的分离胶，而在T为7％、8％和10％的分离胶上的迁移率也很小，在T=6％的分离胶上分离效果较好。其主要原因可能是三聚体G蛋白分子量较大的导致的。
4.纯化的蛋白质经过Native-PAGE分离后的，回收其目的蛋白，再进行SDS-PAGE，发现有3条带。一条是Gα亚基，其分子量为60kDa左右；另外2条带分子量为45kDa和35kDa，可能是β、γ亚基，证实拟南芥中存在异三聚体G蛋白。
5.通过对拟南芥的不同处理，发现土壤干旱，PEG-8000和NaCl模拟干旱，抑制了G蛋白α亚基的表达。ABA处理同样抑制α亚基的表达，但是IAA、6-BA和BR处理(3h)都能刺激α亚基的表达，尤其是BR。CTX的处理对α亚基的表达影响不大，而H2O2和高温都能促进G蛋白α亚基的表达。证实G蛋白参与了植物多种信号途径。