自然界中脂肪酸合酶(FAS，E.C.2.1.3.85)主要以FASⅠ和FASⅡ两种形式存在，FASⅠ存在于动物中，是一个包含多个活性中心的复合酶；FASⅡ存在于细菌和植物中，是多个独立蛋白构成的酶系。最近，两类脂肪酸合酶都被认为是不同类型新药开发的靶点。FASⅠ抑制剂有可能研发成为新型的减肥药物和抗癌药物，而FASⅡ抑制剂则有可能成为新型的抗生素。到目前为止，两类型FAS各自的抑制剂还非常稀缺。　　 我们的体外实验证实银杏叶粗提物和标准银杏叶提取物EGb761中均含有FASⅠ抑制剂，且抑制能力较强。通过对两种银杏叶提取物抑制FASⅠ的稳态动力学研究，发现银杏叶粗提物对FASⅠ全反应和酮酰还原反应的IC50值分别为0.018 mg/ml和0.10 mg/ml。EGb761对FASⅠ全反应的IC50值为0.055 mg/ml，对酮酰还原反应的抑制能力不强。EGb761对FASⅠ的抑制特性和银杏叶粗提物有一定的差别，具体说来，EGb761对FASⅠ的酮酰还原活性中心的抑制弱于银杏叶粗提物，后者在酮酰还原反应中对NADPH呈现比较明显的竞争性质，而EGb761则是混合型的。根据对银杏叶提取物的初步分离，推测银杏叶中抑制FASⅠ的主要物质是黄酮类化合物。　　 运用一种改进的测定FabG活性的方法，即用乙酰乙酸乙酯代替昂贵的乙酰乙酰辅酶A作为酶的底物进行测活，证明这样的改进导致了底物的浓度需要大大提高，即反应的Km值提高很多，但用酶量却明显降低，即反应的Kcat也相应增加；另外，实验结果也证明了FabG在NADPH存在下还原乙酰乙酸乙酯的反应遵循的是乒乓机制。通过体外稳态动力学研究，发现表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate，EGCG)等酯型儿茶素是FASⅡ中酮酰还原酶FabG的有效抑制剂，EGCG对FabG的半抑制浓度为75μM，是底物NADPH的竞争性抑制剂，并且NADPH能减慢它们对FAS的抑制作用，这些都表明EGCG极有可能作用于β-酮酰还原酶NADPH结合位点。　　 为了更好地了解许多抑制剂抑制FASⅠ和FASⅡ酮酰还原反应的机制，我们试图将FASⅠ的酮酰还原中心KR作为单独的蛋白在大肠杆菌中进行表达，并和FabG进行对比，我们构建了表达质粒pET-KR，并在大肠杆菌Rosseta(DE3)plysS菌株中实现表达。表达的蛋自主要以包涵体形式存在，到本文截至为止，还没有得到有活性的KR蛋白。