纳豆激酶(Nattokinase, NK)是从日本传统食品纳豆(Natto)中提取出来的一种具有溶血栓作用的酶,与目前常用的心脑血管疾病的治疗药物如链激酶等相比,具有安全性好、作用迅速、价格低等优点,同时还对心脑血管疾病具有预防作用,但纯纳豆激酶在pH5迅速失活,影响了其应用。纳豆作为食品已有2000多年的历史,作为食物必须要在胃肠进行消化,必然要经历低pH环境和胃蛋白酶等的水解作用,这是否说明纳豆中含有能与纳豆激酶结合的物质,使纳豆激酶在胃部环境下依然能保持活性?这引起了我们研究的兴趣。我们通过培养基-纤维蛋白平板法从购买和自己分离的纳豆菌中快速筛选出了一株高产酶的纳豆菌种,并用其作为纳豆种子菌的菌种,以蒸煮处理的大豆为培养基,通过固体浅盘发酵法制备得到纳豆。又改进了提取、分离、纯化工艺,以酸法提取(0.2M醋酸为缓冲液)和凝胶过滤(Sephadex G-25 凝胶柱)纯化得到了纳豆激酶酶制品。实验证明该酶制品不仅对纤维蛋白有很好的溶纤作用,而且对大鼠血纤维也有很好的溶栓作用,还证明该酶制品对大鼠新鲜血液有很好的抗凝性能。尤其重要的是,通过该工艺得到的酶制品在pH2.45并经胃蛋白酶处理后,仍保持高活力。通过SDS-PAGE凝胶电泳发现其中有5个大分子量的蛋白与该激酶共存,很可能是这些物质和纳豆激酶结合,屏蔽了纳豆激酶的水解位点,使纳豆激酶在pH2.45并经胃蛋白酶处理后,仍保持较高的活力。