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蛋白质与多糖是半固态食品的主要结构与功能成分,对食品的结构特性起决定性作用。当蛋白质和多糖在同一体系共存时,由于两者之间的热力学不兼容而导致相分离,从而形成不同类型的微结构。本文采用相图分析、动态流变、质构分析、扫描电镜和激光共聚焦图像分析等技术系统研究大豆蛋白/多糖复合凝胶体系的流变性质、质构及微结构,研究了复合凝胶形成过程的动力学,主要研究结果如下:1.研究了大豆7S蛋白/葡聚糖复合热致凝胶的流变性质。重点研究了不同分子量葡聚糖及浓度对复合凝胶热性质和流变学的影响。研究表明,高分子量和高浓度的葡聚糖由于提高了占位效应从而促进了复合凝胶相分离,增加葡聚糖分子量和浓度可提高大豆7S蛋白复合凝胶的强度。随离子强度的增加,大豆7S蛋白/葡聚糖复合凝胶强度减弱。2.研究了葡萄糖酸内酯(GDL)诱导的大豆11S蛋白冷致凝胶的流变学性质及微结构。结果表明,冷致凝胶的最终pH值及凝胶强度都取决于总酸化速率。随着酸化速率的升高,凝胶强度呈先升高后下降的趋势。低酸化速率条件下形成的凝胶微结构较均一,高酸化速率条件下形成的凝胶微结构较粗糙且孔隙度较高。3.研究GDL诱导的大豆分离蛋白/葡聚糖复合凝胶的流变学和质构性质。结果表明,复合凝胶的凝胶起始点及模量峰值取决于体系的酸化速率,随葡聚糖浓度的增加,复合凝胶的强度呈现先上升后下降的趋势,随葡聚糖分子量增加,复合的凝胶强度变化越显著。4.系统研究了GDL诱导的11S蛋白/刺槐豆胶(LBG)复合冷致凝胶相行为、流变性及微结构。研究表明,复合凝胶的流变学、质构特性及微结构取决于体系的相分离过程与凝胶过程的竞争作用。复合凝胶的相分离始于凝胶的起始点,并在凝胶过程中越来越明显。随LBG浓度的升高,凝胶强度呈现先上升后下降的趋势,微结构由蛋白质连续相向蛋白多糖双连续相及多糖连续相转变。随蛋白浓度的增加,复合凝胶强度呈先增加后下降的趋势。随着总酸化速率升高凝胶强度先上升后下降,两相的结构为单连续的蛋白单相体系。离子强度的增大引起蛋白间静电屏蔽作用增大从而导致微结构呈粗糙的聚集体状态,低浓度的盐离子增大了凝胶强度,高浓度的盐离子使得蛋白过度聚集凝胶性下降至最后不能形成凝胶。5.研究了葡聚糖硫酸盐(DS)诱导形成大豆11S蛋白冷致透明凝胶。结果表明,随着DS浓度的升高,冷致大豆11S蛋白透明凝胶强度变弱但透明度增高。DS抑制大豆11S蛋白的热变性聚集,DS和11S交联形成了可溶性聚集体从而有效的抑制了蛋白质聚集,但离子强度的增大导致DS的抑制聚集效果下降。DS抑制聚集的效果主要是由电荷的变化导致,说明11S/DS之间主要是依靠静电相互作用。而盐离子的加入使得可溶性聚集体减少进而蛋白质的聚集程度升高。